MAKALAH BIOKIMIA
" PROTEIN DAN METABOLISME PROTEIN"
A.
Latar
Belakang
Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa
organik kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan
penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil.
Asam
amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus
–COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi
dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Protein diserap usus
dalam bentuk asam amino yang digunakan untuk mengganti jaringan yang telah
rusak atau membentuk jaringan baru. Sebagian asam amino akan dipecah menjadi
energi atau diolah menjadi zat yang mengandung unsur nitrogen juga zat yang
tidak mengandung unsur nitrogen. Hasil akhir dari metabolisme protein adalah air dan karbondioksida.
B.
Kajian Tentang Protein
1.
Pengertian
Protein :
Ø Protein
merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup
Ø Protein adalah
makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun
protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk
dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu
yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena
strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang
spesifik yang berbeda satu dengan lainnya.
Ø Protein
adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari
unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk
struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar
20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia
berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut gugus R yang
ada.
2.
Sejarah
Penemuan Protein
Protein
ditemukan oleh Jons Jacob Barzelius pada tahun 1838.Sedangkan istilah Protein
diperkenalkan oleh Murder, seorang pakar kimia dari Belanda. Ia merupakan satu
dari orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara
sistematik. IA secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein dalam sistem
mahluk hidup dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani proteios, yang berarti “ bertingkat satu”.
3. Ciri-ciri
Protein
Protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan,
karena urutan asam amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik
yang terkandung dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang
mengarahkan biosintesis protein. Tiap jenis protein ditandai dengan ciri-cirinya
oleh :
1.Susunan kimia yang khas
Setiap protein individual merupakan senyawa murni
2.Bobot
molekular yang khas
Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai
bobot molekular yang sama. Karena molekulnya yang besar maka protein mudah
sekali mengalami perubahan fisik ataupun aktivitas biologisnya.
3.Urutan asam amino
yang khas
Urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara genetik. Akan
tetapi, perubahan-perubahan kecil dalam urutan asam amino dari protein tertentu
(Page, D.S. 1997)
4.
Sifat Protein
1. Ionisasi yaitu apabila protein larut di dalam air akan
membentuk ion positif dab ion negative.
2. Denaturasi yaitu perubahan konformasi serta posisi
protein sehingga aktivitasnya berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas
organ tertentu dalam tubuh hilang sehingga tubuh mengalami keracunan.
3. Viskositas yaitu tahanan yang timbul oleh adanya
gesekan antara molekul di dalam zat cair yang mengalir.
4. Kristalisasi yaitu proses yang sering dilakukan dengan
jalan penambahan garam ammonium sulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan
PH pada titik isoelektriknya.
5. Sistem koloid yaitu sistem yang
heterogen terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil yang terdispersi dari
medium pendispersi atau pelarutnya.
5. Fungsi
Protein
Fungsi protein di dalam tubuh kita sangat banyak, bahkan banyak dari proses
pertumbuhan tubuh manusia dipengaruhi oleh protein yang terkandung di dalam
tubuh kita
a.
Sebagai Enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana
seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti
replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia
dalam sistem biologis.
b.
Alat Pengangkut dan Penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut
oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.
Pengatur pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot
terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.
c.
Penunjang Mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen,
suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan
tubuh atau imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu
suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda
asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel- sel asing
lain.
d.
Media Perambatan Impuls Syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya
rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau
cahaya pada sel-sel mata.
e.
Pengendalian Pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat
mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.
6. Jenis-jenis Protein
·
Kolagen,
protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.
- Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.
- Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.
- Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
- Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen
- Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.
- Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah.
·
Tripsin,
protein yang mencernakan makanan protein.
7.
Sumber Protein
Sumber protein dibagi menjadi 2 yaitu protein nabati
dan protein hewani. Protein Nabati tidak mengandung jenis asam amino yang
lengkap, contoh dari protein nabati adalah sayuran dan padi-padian. Sedangkan
protein hewani mengandung semua jenis asam amino esenssial, contohnya adalah
daging,telur,susu.
8. Terbentuknya Protein
Diawali
dari asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam
α-amino karboksilat. Secara umum memiliki struktur sebagai berikut:
Dimana R adalah gugus
samping mulai dari yang paling sederhana –H (glycine | gly) hingga yang
memiliki gugus samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di bawah ini
adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R ada yang
bersifat netral, bermuatan positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.
Asam amino (selanjutnya disebut AA saja) dapat membentuk rantai karena
gugus amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH)
pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika
rantainya relatif pendek (<10 AA) biasa disebut oligopeptida, jika rantainya
panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000 residu AA). Ikatan
yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Karena reaksi pembentukan peptida
membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang
memiliki gugus –NH2 (disebut N terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas
(C terminal).
Rantai peptida biasa
disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus
samping
9. Struktur
Molekul Protein
Molekul ini adalah makro
molekul yang polimer (dibangun oleh asam amino sebagai monomernya) dan tidak
bercabang. Tersusun dari unsur-unsur karbon (C), hidrogen (H) oksigen (O) dan
nitrogen (N), dan kadang-kadang disertai unsur sulfur (S), dan posfor (P).
Kira-kira 50% dari berat kering organisme hidup adalah protein.
10. Klasifikasi
Protein
a. berdasarkan strukturnya
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur
primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan
kuartener (tingkat empat) :
·
Struktur Primer (
Tingkat Satu )
Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino
penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal).
AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas
bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
Atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang
terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk
karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau
translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman
atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.
Struktur primer protein bisa
ditentukan dengan beberapa metode:
(1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian
komposisi asam amino ditentukan dengan instrumenamino acid analyzer,
(3) kombinasi dari
digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan
·
Struktur
Sekunder ( Tingkat Dua )
Struktur
sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian
asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai
bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
o
alpha helix (α-helix,
"puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral;
o
beta-sheet (β-sheet,
"lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H);
o
beta-turn, (β-turn,
"lekukan-beta"); dan
o
gamma-turn, (γ-turn,
"lekukan-gamma").
Struktur Sekunder
Protein (Image from uic.edu)
Pada
gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘
ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas,
arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa).
Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk
karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada
gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti
halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan
hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen
terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang
berlipat-lipat.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan
spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier
Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua
absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak
negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari
protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I
dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta.
Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari
spektrum inframerah.
·
Struktur Tersier (
Tingkat Tiga )
Struktur
tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri
sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi
antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat
yaitu:
Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from
uic.edu)
Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus
–NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘,
maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur
tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH,
–COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.
Ikatan hidrogen (Image from uic.edu)
Gaya Dispersi Van Der Waals
Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon
yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping
dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.
Ikatan
Van Der Waals (Image from uic.edu)
Jembatan Sulfida
Cysteine memiliki gugus
samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein
lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding
ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.
Jembatan
Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)
·
Struktur Kuarter (
Tingkat Empat )
Protein atau polipeptida
yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung
menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika
suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3
subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari
subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya
berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit
alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.contoh struktur kuartener yang
terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
b.
Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
· Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang
terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik
protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis
yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein
utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah)
dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin
merupakan protein utama serat otot.
· Protein Globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut
dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi
garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan
hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi
tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan
pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
·
Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino.
Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar.
Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester
dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang
terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
c. Menurut kelarutannya, protein globuler
dibagi menjadi :
Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh
: albumin telur, albumin serum.
Globulin : tidak larut air,
terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam, mengendap dalam larutan
garam, konsentrasi meningkat. Contoh : Ixiosinogen dalam otot.
Glutelin : tidak larut dalam pelarut
netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer. Contoh : Histo dalam Hb.
Plolamin/Gliadin: larut dalam alcohol 70-80% dan tidak
larut dalam air maupun alkohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.
Histon : Larut dalam air dasn tak
larut dalam ammonia encer. Contoh : Hisron
dalam Hb.
Protamin : protein paling sederhana
dibanding protein-protein lain, larut dalam air dan
tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan
salmon.
d. Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi
sebagai berikut:
Protein sederhana (protein saja ) Contoh :
Hb
Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein
konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein
sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino.
Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar.
Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester
dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang
terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
e. Berdasarkan atas fungsi biologinya.
1.
Enzim
Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira
seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai
katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda
terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk
bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian
lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
ontoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA
(asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron;
tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.
2.
Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur.
Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada
kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur
membrane, merupakan protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam
kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin,
terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan
penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat
sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).
3.
Protein Kontraktil
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses
gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak
dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).
4.
Protein Pengankut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh
misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi
terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam
darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam
darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen
dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam
darah; β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin,
sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.
5.
Protein Hormon
Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh
misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormone
adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormone
pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.
6.
Protein Bersifat Racun
Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu
misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan
makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan
terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membrane sel; risin,
protein racun dari beras.
7.
Protein Pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai
contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada
antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk
senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses
pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.
8.
Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam putih
telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.
10.Metode Pembuktian Protein
C.
Kajian Tentang Asam Amino
Asam amino mempunyai satu
gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R tidak sama dengan H, maka
atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua senyawa yang
berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya
adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis
asam amino dengan sifat pada gugus R yang khas.
a.
Klasifikasi
asam amino
Asam amino esensial dan non esensial
|
Asam Amino Esensial
|
Kode
|
Asam Amino Nonesensial
|
Kode
|
|
Valin
|
Val
|
Glisin
|
Gl
|
|
Leusin
|
Leu
|
Alanin
|
Ala
|
|
Isoleusin
|
Ile
|
Serin
|
Ser
|
|
Treonin
|
Thr
|
Asam glutamat
|
Glu
|
|
Lisin
|
Lys
|
Glutamin
|
Gln
|
|
Metionin
|
Met
|
Tirosin
|
Tyr
|
|
Fenilalanin
|
Phe
|
Sistein
|
Cys
|
|
Triptofan
|
Trp
|
Prolin
|
Pro
|
|
Histidin
|
His
|
Aspargin
|
Asn
|
|
Arginin
|
Arg
|
Asam aspartat
|
Asp
|
Berdasarkan sifat polar gugus R,
maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan
gugus R yang tidak mengutub
Asam amino dibagi menjadi beberapa golongan yakni
lima asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina,
isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R aromatik (fenilalanina dan
triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
2. Asam amino
dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
Asam amino golongan ini lebih mudah larut dalam air,
karena gugus R mengutub dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul
air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus
hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada sisteina
oleh gugus sulfidril (-SH).
3. Asam amino
dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino asam mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari
asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai
dua gugus karboksil
4. Asam amino
dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Asam amino basa bermuatan positif pada pH 7 terdiri
dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah
(imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
b.
Reaksi Kimia
Asam Amino
1.
Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan
kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi
larutan warna biru dan intensitasnya
dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas
memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina
menghasilkan warna kuning.
2. Reaksi
Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino
dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB
bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan derivat 2,4-dinitrofenil atau
DNP-asam amino
Reaksi di
atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai
polipeptida.
3.
Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino
dengan 1-dimetil amino naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil
mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat
ditentukan dengan cara fluorometri
4. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino
dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil.
Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi
membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi
Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai
polipeptida.
5.
Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta
gugus α-amino dengan gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai
senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam amino dan substrat.
6. Reaksi Gugus
R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina,
dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada
gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam
berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan
senyawa disulfida, sistina Peptida
c.
Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang
merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan
gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida
disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya
akan menjadi polipeptida.
Penamaan
peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen
asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas
mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina
(Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino
menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat
ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan
tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino
(- NH -) dalam
ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam
peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting
dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari
protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus
ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan
rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena
jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang
penting seperti glutation yang terdiri dari 3 asam amino, hormon vasopresin
(meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi pembuluh darah perifer) dan
oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula (kelenjar) pituitari
membentuk rantai nonapeptida.
d.
Sintesis
Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui
beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan
peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat
seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina.
D.
Kajian Tentang Metabolisme Protein
1.Penguraian Protein Dalam Tubuh
Asam amino
yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein
dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik
maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam amino yang
terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding
usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam
sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung keseimbangan antara
pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asam amino dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan
– perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein
dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai
10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120
hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan
diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein,
yaitu :
1)
Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan
dibentuk sel – sel baru.
2)
Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein
baru, tanpa ada sel yang mati.
3) Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti
dengan sintesis protein baru.
Protein
dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk
memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan
yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah
dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang
dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam jumlah
yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang dinamakan asam essensial
yang dibutuhkan oleh manusia.
Kebutuhan
akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relatiflebih besar daripada
orang dewasa. Kebutuhan protein yang disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per
kilogram berat badan per hari.
2. Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino
dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan.
Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa
reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang
bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin,
kimotripsin, karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah
protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui
dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses
absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam
amino dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam
amino netral.
Dalam
keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5
sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein,
konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per
100 mg darah. Perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan
juga proses tranpor aktif yang membutuhkan energi.
3.Reaksi Metabolisme Asam Amino
Tahap awal
pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian
baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan
gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi
ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari
satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus
amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa
keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa
keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi
asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin
transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi
berikut :
Pada reaksi
ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh
asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai
satu pasang substrak .
Reaksi
transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua
enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim.
Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada
reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Asam amino
dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa
sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi
oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.
Asam glutamat + NAD+ a
ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+
Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino
dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan
NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir
proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting
dalam metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase.
4.Pembentukan Asetil Koenzim A
Asetil
koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino dengan
siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju kepada pembentukan
asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat
Asam-asam
amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah alanin,
sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung
pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi
gllisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah
menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan jalan penambahan satu
atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil. koenzim yang bekerja
disini ialah tetrahidrofolat.
5.Siklus
Urea
Hans Krebs
dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi kimia
tentang pembentukan urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia
dan karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang
mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam
hati. Urea adalah suatu senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral,
terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam tubuh.
Dalam reaksi
pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu
mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini
membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah
menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan
N-asetil-glutamat.
Karbamil
fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi
ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat.
Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang
terdapat pada bagian mitokondria sel hati.
Selanjutnya
sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi
ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi
tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat dan
berubah menjadi AMP.
Dalam reaksi
ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi
ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang
terdapat dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi
pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin.
Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah arginase
yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini
bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin.
6.Biosintesis Protein
Biosintesis
protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan
melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan RNA.molekuk DNA merupakan
rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan piramidin, dan
berbentuk heliks ganda.
Dengan
demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul DNA
baru ini disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA
menentukan urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA
itu sendri sebagai pembawa informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada
seseorang . dua tahap pembentukan protein:
1)
Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan
yang diberikan oleh DNA.
2)
Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi
genetika kedalam proses pembentukan protein.
Biosintesis
protein terjadi dalam ribososm, yaitu suatu partikel yang terdapat dalam
sitoplasma r RNA bersama dengan protein merupakan komponen yang membentuk
ribosom dalam sel, perananya dalam dalam sintesis protein yang berlangsung
dalam ribosom belum diketahui.
m RNA
diproduksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang paling sedikit jumlahnya. kode
genetika yang berupa urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul DNA. tiap
tiga buah basa yang berurutan disebut kodon, sebagai contoh AUG adalah kodon
yang terbentuk dalam dari kombinasi adenin-urasil-guanin, GUG adalah kodon yang
terbentuk dari kombinasi guanin-urasil-guanin. kodon yang menunjuk asam amino
yang sama disebut sinonim, misalnya CAU dan CAC adalah sinonim untuk histidin.
perbedaan antara sinonim tersebut pada umumnya adalah basa pada kedudukanketiga
misalnya GUU,GUA,GUC,GUG..
Bagian
molekut t RNA yang penting dalam biosintesis protein ialah lengan asam amino
yang mempunyai fungsi mengikat molekul asam amino tertentu dalam lipatan anti
kodon. lipatan anti kodon mempunyai fungsi menemukan kodon yang menjadi
pasangannya dalam m RNA yang tedapat dalam ribosom. pada prosese biosintesis
protein, tiap molekuln t RNA membawa satu molekul asam amino masuk kedalam
ribosom. pembentukkan ikatan asam amino dengan t Rna ini berlangsung dengan
bantuan enzim amino asli t RNA sintetase dan ATP melalui dua tahap reaksi:
1.
Asam aminon dengan enzim dan AMP membentuk
kompleks aminosil-AMP-enzim.
2.
reaksi antara kompleks
aminoasil-AMP-enzim dengan t RNA
proses
biosintesis akan berhenti apabila pada m RNA terdapat kodon UAA,UAG,UGA. karena
dalam sel normal tidak terdapat t RNA yang mempunyai antikodon komplementer.
4. Efek Metabolisme Asam Amino
Metabolisme adalah proses alami tubuh itu melakukan sepanjang hari dan cara
tubuh menggunakan energi tergantung pada tingkat metabolisme. Asam amino
membantu dalam sintesis makanan dan itulah mengapa mereka dapat memiliki efek
besar pada metabolisme. Ada beberapa
asam amino mempengaruhi metabolisme dan beberapa yang paling
penting adalah triptofan, fenilalanin, dan treonin antara lain. Semua asam
amino yang dibuat dalam hati dan mereka dikeluarkan bersama dengan insulin untuk
mengatur metabolisme tubuh. Setiap orang membutuhkan tingkat metabolisme yang
tinggi untuk mencerna makanan dan
kemudian mengubah makanan yang dicerna menjadi energi. Seseorang
yang memiliki tingkat metabolisme yang rendah akan sering menjadi gemuk, yang
mengarah ke berbagai masalah kesehatan lainnya. Seseorang yang memiliki tingkat
metabolisme yang berlebihan akan perlu makan lebih banyak protein sebagai atau
tubuhnya cenderung menggunakan lebih banyak energi. Ada beberapa asam amino
dalam hati seperti arginin dan fenilalanin yang dibutuhkan oleh tubuh karena
berbagai alasan lain dari sekadar sintesis.
E.
Kesimpulan
·
Protein
adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari
unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan
membentuk struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam,
cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan
struktur kimia berupa rantai aromatik
·
Fungsi Protein yaitu :1) Sebagai Enzim, 2) Alat Pengangkut dan Penyimpan,
3) Penunjang Mekanis, 4) Media Perambatan Impuls Syaraf, 5) Pengendalian
Pertumbuhan
·
Struktur Protein yaitu : 1)Struktur
Primer, 2)Struktur Sekunder, 3)Struktur Tersier, 4)Struktur Kuarter
·
Pada asam amino terjadi reaksi
sintesis dan hidrolisis.Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis
asam amino dengan sifat pada gugus R yang khas.
·
Asam Amino Esensial: Triptofan
,Treonin ,Metionin ,Lisin ,Leusin ,Isoleusin ,Fenilalanin ,Valin.
·
Asam Amino Non-Esensial :
Tirosin,Sistein,Serin,Prolin,Glisin,Asam Glutamat,Asam
Aspartat,Arginin,Alanin,Histidin,Glutamin,Asparagin
·
Klasifikasi asam amino
1.
Asam amino dengan gugus R yang
tidak mengutub
2.
Asam amino dengan gugus R
mengutub tidak bermuatan
3.
Asam amino dengan gugus R bermuatan
negatif/asam amino asam
4.
Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif/asam amino basa
·
Protein diabsorpsi di usus halus dalam bentuk asam
amino →masuk darah
·
Dalam darah asam amino disebar keseluruh sel untuk
disimpan
·
Didalam sel asam amino disimpan dalam bentuk protein (dengan
menggunakan enzim)
·
Hati merupakan jaringan utama untuk menyimpan dan
mengolah protein
Penggunaan
Protein Untuk Energi :
·
Jika jumlah protein terus meningkat → protein
sel dipecah jadi asam amino untuk dijadikan energi atau disimpan dalam bentuk
lemak
·
Pemecahan protein jadi asam amino terjadi di hati
dengan proses: deaminasi atau transaminasi.
·
Deaminasi: proses pembuangan gugus amino dari asam
amino
·
Transaminasi: proses perubahan asam amino menjadi asam
keton.
F.
Saran
·
Banyaknya aktifitas akan mempengaruhi jumlah protein
yang dibutuhkan oleh tubuh untuk melakukan metabolisme
Daftar
Pustaka
8. http://kimia-master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-protein.html (diakses tanggal 22 maret 2013)
9. http://veronikafoju.wordpress.com/i-love-biology/biokimia/biokimia-protein/ (diakses tanggal 21 maret 2013)
10. http://rochem.wordpress.com/2012/01/20/metabolisme-protein-dan-asam-amino-2/ (diakses tanggal 23 maret 2013)
12. Campbell,
P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong
Kong.
13. De Man, J.M.
1997. Kimia Makanan. Terjemahan. ITB. Bandung.
14. Girindra, A.
1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
15. Hawab, M.
dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
16. Houston,
M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
17. Kay, E.R.M.
1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology.
Collier-Macmillan.Canada.
18. Kuchel, P.,
G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.
19. Lehninger,
A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth
Publisher. New York.
20. Nur, M. A.
1990. Konsep Modern Biokimia I. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
21. Poedjiadi,
A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakaerta.
22. Sastrohamidjoyo,
H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein. Gajah
Mada University Press. Jogjakarta.
23. Stryer, L.
2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran
EGC. Jakarta.
24. Wirahadikusumah,
M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
terimakasih. sangat membantu
BalasHapusterima kasih
BalasHapus